We are searching data for your request:
Upon completion, a link will appear to access the found materials.
Egér
- 1. ábra
- Citokróm c
Modell radiográfiailag meghatározott adatokból, PDB kód: 1C75.
A fehérjét sávmodellként, a központi vasatomot (sárga) tartalmazó hemcsoportokat kupolamodellként mutatjuk be.
| forgás | nál nél | vége |
|---|
Citokróm c - citokróm c
A Citokróm komplex vagy Cyt c egy kis hem fehérje, amely lazán kapcsolódik a mitokondrium belső membránjához. A citokróm C fehérjék családjába tartozik, és fontos szerepet játszik a sejt apoptózisában. Más citokrómokkal ellentétben a citokróm c nagyon vízoldható, és lényeges része az elektronszállítási láncnak, ahol elektront szállít. Képes oxidáción és redukción átmenni, mivel a vasatom a vas és a vas alakja között átalakul, de nem köti meg az oxigént. Elektronokat ad át a III (koenzim Q – Cyt-C-reduktáz) és IV (Cyt-C-oxidáz) komplexek között. Emberben a citokróm c dátummal rendelkezik CYCS- A gén kódol.
4 biokémia
4.1 légzőlánc
A citokróm c a mitokondriumok elektrontranszport-láncának egyik összetevője. A komplex III-ból (citokróm c reduktáz) átvett elektront a IV komplex citokróm a-jába (citokróm c oxidáz) visz át. A citokróm c központi vasatomja Fe 3+ -dá oxidálódik. Ezután az elektron a citokróm a3-hoz és rézhez érkezikb komplex IV, amely egyben O2- Kötési pontot tartalmaz.
Végül a IV komplexben 4 elektron egymás után 4 citokróm c-ből 2 oxigénatomra kerül át. A reakció során 8 proton távozik a mitokondriális mátrixtérből. Közülük 4 a kétszeresen negatív töltésű oxigénatomokkal kombinálva vizet képez. A másik 4 proton a mitokondriumok membránközi terébe kerül. A reakció a növekvő redoxpotenciálokból nyert energiát protonpumpaként használja fel a mitokondriumok membránközi terébe, hogy ott az ATP szintézisét hajtsa végre.
4.2 apoptózis
Ezenkívül a citokróm c releváns az apoptózissal összefüggésben. Megköti és rögzíti a kardiolipint a belső mitokondriális membránhoz, és megakadályozza annak kijutását a mitokondriumokból, ami apoptózist indítana el.
Ha a Bax, Bak és Bcl-2 egyensúlyát a celluláris stressz jelek megzavarják, a citokróm c felszabadul a citoplazmába. Ott az Apaf-1-hez való kötődésen keresztül apoptszóma képződéséhez vezet, ami viszont aktiválja a prokaszpáz 9-et, és így képződik kaszpáz 9. Az apoptózis külső jelátviteli útvonalához hasonlóan ez a kaszpáz az effektor kaszpázok aktiválódásához vezet.
Szerkezet
Az emlősökben a IV-es mitokondriális enzimkomplex 13 alegységből áll, amelyek közül az I-III alegységeket mitokondriálisan kódolnak, a többi IV-XIII alegységet pedig a sejtmag kódolja. Az I. alegységben három redox-aktív fémközpont található a, Hamm a3 és CuB.. Hamm a3 és CuB. együtt alkotják a katalitikusan aktív centrumot, ahol oxigén kötődik és vízzé redukálódik. A II. alegység redox-aktív fémközpontja CuA., az elektronok a citokrómból c felveszi, majd a hammba a és tovább a hamm felé a3 át kell adni.
Komplex IV emberekben részletesen:
| szám | Gén név | UniProt | méret (aa) | OMIM | megjegyzés |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | MT-CO1 | P00395 | 513 | 516030 | Katalitikus alegység hem, Cu 2+ membrán domének, patológiás mutációk |
| 2 | MT-CO2 | P00403 | 227 | 516040 | Cu 2+ membrán domének patológiás mutációi |
| 1 | MT-CO3 | P00414 | 261 | 516050 | Membrándomének patológiás mutációi |
| 1 | COX4I1 | P13073 | 169 | 123864 | |
| 1 | COX5A | P20674 | 150 | 603773 | Heme A |
| 1 | COX5B | P10606 | 98 | 123866 | Zn 2+ |
| 1 | COX6A1 | P12074 | 85 | 602072 | |
| 1 | COX6B1 | P14854 | 85 | 124089 | Patológiás mutációk |
| 1 | COX6C1 | P09669 | 74 | 124090 | Membrán tartomány |
| 1 | COX7A2L | O14548 | 59 | 605771 | |
| 1 | COX7B | P24311 | 56 | 603792 | Membrán tartomány |
| 1 | COX7C | P15954 | 47 | 603774 | Membrán tartomány |
| 1 | COX8A | P10176 | 44 | 123870 | Membrán tartomány |
Szerényebbnek kell lennie
Sorry for offtopic, who-thread watched videos on youtube about the end of the world? Well, about the hadron colider. Ijesztő!
Azt hiszem, téved. Biztos vagyok benne. Bizonyíthatom.
Sorry that I am interrupting you, I too would like to express your opinion.
This topic is simply incomparable :), it is interesting to me)))